LL-37 (5mg)

Mikä on LL-37?

LL-37 on 37 aminohapon mittainen ihmisen katelisidiinipeptidi, joka on peräisin hCAP18-esiasteen C-terminaalisesta osasta ja jota koodaa CAMP-geeni. Ainoana tunnettuna ihmisen katelisidiininä LL-37:stä on tullut tärkeä tutkimuskohde synnynnäisen immuniteetin, antimikrobisten peptidien biologian, kalvovuorovaikutusten ja solusignaloinnin alalla. Sen kationinen ja amfipaattinen rakenne tekee siitä myös hyödyllisen peptidi–kalvo-vuorovaikutusten ja isännän puolustusmekanismien tutkimuksessa.

Osta LL-37 PeptaGen Labs Europelta lyofilisoituna, korkean puhtausasteen tutkimusyhdisteenä, joka vastaa kypsyä 37-jäännöksistä koostuvaa LL-37-sekvenssiä vapain päätteineen, ei pidempiä hCAP18-esiastetta tai lyhyempiä LL-37-fragmentteja. PeptaGen Labs noudattaa tiukkoja puhtaus- ja laatustandardeja, ja riippumattomat kolmannen osapuolen analyysitestit suorittavat johtavat laboratoriot, kuten Janoshik; jokaiselle tuote-erälle toimitetaan analyysitodistus.

Tuote toimitetaan yksinomaan tutkimus- ja kehityskäyttöön eikä sitä ole tarkoitettu ihmis- tai eläinlääketieteelliseen käyttöön.

Mitä pakkaus sisältää?

LL-37 toimitetaan lyofilisoituna jauheena suljetussa lasipullossa, ja se on yleensä väriltään valkoista tai lähes valkoista.

Jokaiselle uudelle erälle teetään analyysitestaus riippumattomissa laboratorioissa, kuten Janoshikilla, ja tarkistusta varten toimitetaan analyysitodistus (CoA). Laboratoriosta ja testattavasta tuotteesta riippuen CoA voi sisältää esimerkiksi seuraavia analyysituloksia:

• Identiteettitestaus: Vahvistaa, että materiaali vastaa kypsyä 37-aminohappoista LL-37-peptidiä.
• HPLC-puhtaus: Mittaa pääkomponentin LL-37 osuutta suhteessa havaittaviin kromatografisiin epäpuhtauksiin.
• Massaspektrometria (MS): Tuottaa molekyylimassatietoa peptidin identiteetin ja karakterisoinnin tueksi.
• Peptidipitoisuus: Auttaa määrittämään testatussa materiaalissa olevan LL-37:n määrän.
• Siihen liittyvät peptidiepäpuhtaudet: Kun ilmoitettu, tunnistaa tai määrittää määrällisesti katkenneita sekvenssejä, deleetiotuotteita tai muita synteesiin liittyviä peptidivariantteja.
• Endotoksiinitestaus: Kun suoritettu, arvioi bakteeriendotoksiinien tasoa testinäytteessä.
• Steriiliystestaus: Kun soveltuu, arvioi materiaalin havaittavan mikrobikontaminaation osalta.
• Jäännösliuottimet tai muut prosessiin liittyvät epäpuhtaudet: Kun soveltuu, auttaa arvioimaan peptidin synteesiin ja puhdistukseen liittyviä kontaminantteja.

Eräkohtaista CoA:ta tulisi käyttää ensisijaisena lähteenä toimitetun LL-37-erän analyysituloksille ja spesifikaatioille.

Testausparametrit voivat vaihdella laboratorion ja testattavan tuotteen mukaan. Erityisesti LL-37:n kohdalla tutkijoiden tulisi erottaa kypsä 37-jäännöksinen peptidi sen esiasteproteiinista hCAP18 sekä lyhyemmistä LL-37-johdannaisfragmenteista. LL-37 on kypsä C-terminaalinen peptidi, joka syntyy hCAP18:sta proteolyyttisen prosessoinnin kautta.

Huomaa, että rekonstituutioliuosta ei toimiteta tuotteen mukana. Jos tarvitset sitä laboratoriotyöhön, osta BAC Water valikoimastamme lisättäväksi tilaukseesi erikseen.

Tekniset tiedot

Huomio: Yllä mainittu sekvenssi ja molekyyliominaisuudet viittaavat nimenomaan kypsyyn LL-37-peptidiin, ei koko pituiseen hCAP18-esiasteeseen tai lyhyempiin LL-37-johdannaisfragmentteihin. Koska toimitetulle tutkimusmateriaalille ilmoitettu tarkka molekyylimassa voi vaihdella hieman pääteryhmien mukaan, tarkista toimitetusta CoA:sta toimitetun materiaalin molekyylimuoto.

LL-37:n yleiskatsaus ja vaikutusmekanismi

LL-37 on kypsä C-terminaalinen peptidi, joka syntyy ihmisen katelisidiiniesiasteesta hCAP18. Katelisidiinit ovat antimikrobisten peptidien perhe, jota tuotetaan suurempina esiasteproteiineina ja prosessoidaan vapauttamaan niiden kypsiä, biologisesti aktiivisia peptidimuotoja. Ihmisellä CAMP-geeni koodaa katelisidiiniesiastetta hCAP18, joka prosessoidaan tuottamaan LL-37, ainoa tunnettu ihmisen katelisidiini. [1]

Näin ollen LL-37 on 37 jäännöksen pituinen, positiivisesti varautunut ja amfipaattinen peptidi. Kun se liittyy biologisiin kalvoihin, se omaksuu pääasiassa alfakierteisen rakenteen, mikä vaikuttaa sen vuorovaikutuksiin lipidikalvojen kanssa. Nämä rakenteelliset ja fysikaalis-kemialliset ominaisuudet ovat keskeisiä tutkittaessa LL-37:n vuorovaikutuksia mikrobikalvojen kanssa sekä sen vaikutuksia isäntäsoluihin ja solusignalointireitteihin.

LL-37 ja mikrobikalvot

LL-37:n antimikrobiseen aktiivisuuteen vaikuttavat voimakkaasti sen kationinen varaus ja amfipaattinen rakenne. Monet bakteerikalvot sisältävät negatiivisesti varautuneita lipidejä ja muita anionisia pintakomponentteja, jotka houkuttelevat positiivisesti varautunutta peptidiä. [2]

Sitouduttuaan mikrobin pintaan LL-37 voi liittyä lipidikalvoon ja häiritä sitä. Kokeelliset mallit ovat kuvanneet useita mahdollisia kalvon häirintämekanismeja, kuten pinnan „mattomaista“ peittämistä, kalvon ohenemista, huokosten muodostumista ja lipidien uudelleenjärjestymistä. Tarkka mekanismi voi vaihdella kalvon koostumuksen ja kokeellisten olosuhteiden mukaan.

Kalvovuorovaikutus ja peptidin rakenne

LL-37 voi esiintyä eri rakenteellisissa tiloissa ympäristöstään riippuen. Liuoksessa peptidi voi omaksua suhteellisen järjestäytymättömiä konformaatioita, kun taas vuorovaikutus kalvojen kanssa edistää alfakierteisen rakenteen muodostumista.

LL-37 voi myös oligomerisoitua tietyissä olosuhteissa. Nämä rakenteelliset muutokset ovat tärkeä tutkimusalue, koska peptidin pitoisuus, lipidikoostumus, ionisolosuhteet ja kalvon ominaisuudet voivat kaikki vaikuttaa siihen, miten LL-37 on vuorovaikutuksessa kohteensa kanssa. [3]

Immunomoduloiva signalointi

LL-37:n vaikutus ulottuu suorien antimikrobisten vaikutusten ulkopuolelle. Tutkimukset ovat yhdistäneet peptidin synnynnäisen ja hankitun immuunivasteen säätelyyn, mukaan lukien kemotaksis ja tulehdussignaloinnin säätely. [2]

Useiden solun pinnan reseptorien ja solunsisäisten signalointijärjestelmien on todettu liittyvän LL-37-vasteisiin, mukaan lukien FPR2/ALX-, P2X7- ja EGFR-signalointi. LL-37 ei kuitenkaan käyttäydy tavanomaisen yhden reseptorin ligandin tavoin. Näyttö viittaa siihen, että kalvovuorovaikutukset, reseptorien transaktivaatio ja kalvon organisaation muutokset voivat kaikki vaikuttaa sen soluvaikutuksiin.

LL-37 ja tulehdustutkimus

LL-37 voi vaikuttaa tulehdusvälittäjäaineiden tuotantoon ja aktiivisuuteen, ja kokeelliset tutkimukset ovat raportoineet sekä tulehdusta edistäviä että tulehdusta muuntavia vaikutuksia. Näiden vasteiden suunta ja voimakkuus riippuvat solutyypistä, pitoisuudesta, ympäröivästä molekyyliympäristöstä ja kokeellisista olosuhteista. [4]

Tämä kontekstiriippuvuus on tärkeä huomioon otettava seikka LL-37-tutkimusta tulkittaessa, erityisesti verrattaessa eri kokeellisten mallien tuloksia.

LL-37 ja kudosbiologia

Tutkimuksissa on myös tarkasteltu LL-37:ää solujen migraation, angiogeneesin, epiteelivasteiden ja kudoskorjauksen yhteydessä. Näiden vaikutusten ajatellaan liittyvän peptidin, solukalvojen ja useiden signalointireittien välisiin vuorovaikutuksiin sen sijaan, että kyseessä olisi yksi määritelty molekulaarinen kohde. [5]

Kokonaisuutena LL-37 ymmärretään parhaiten monitoimisena isännän puolustuspeptidinä, jonka biologinen aktiivisuus syntyy kalvovuorovaikutusten sekä kontekstiriippuvaisten solusignalointi- ja immuunivastevaikutusten yhdistelmästä.

Tutkimussovellukset ja tieteellinen tausta

LL-37:ää on tutkittu laajasti ihmisen isännän puolustuspeptidinä, ja tutkimus kattaa antimikrobisten peptidien biologian, synnynnäisen immuniteetin, kalvobiofysiikan, tulehduksen ja kudoskorjauksen. Peptidin laaja tutkimusprofiili heijastaa sen kykyä olla vuorovaikutuksessa sekä mikrobikalvojen että nisäkkäiden solujen kanssa.

Antimikrobisten peptidien tutkimus

Yksi LL-37-tutkimuksen pääalueista on sen aktiivisuus mikro-organismeja vastaan. Tutkimuksissa on selvitetty vuorovaikutuksia gram-positiivisten ja gram-negatiivisten bakteerien sekä sienten ja virusten kanssa.

Tutkimukset viittaavat siihen, että LL-37 voi liittyä mikrobikalvoihin sähköstaattisten ja hydrofobisten vuorovaikutusten kautta, ja kalvon koostumus vaikuttaa syntyvään vasteeseen. Tutkimuksissa on myös tarkasteltu LL-37:ää bakteeribiofilmien ja antimikrobisen resistenssin yhteydessä. [2]

Synnynnäisen immuniteetin tutkimus

LL-37 on tärkeä osa ihmisen synnynnäistä immuunipuolustusta. Sitä tuottavat epiteelisolut ja immuunisolut, ja se voi osallistua isännän vasteisiin mikrobialtistuksessa. [4]

Tutkimuksissa on selvitetty, miten LL-37 on vuorovaikutuksessa immuunisolujen, kemokiinien ja tulehdusvälittäjäaineiden kanssa. Nämä tutkimukset ovat osoittaneet, että LL-37 on muutakin kuin kalvoaktiivinen antimikrobinen peptidi, sillä sen biologiset vaikutukset ulottuvat myös immuunisignaloinnin säätelyyn.

Immunomodulaatio ja tulehdussignalointi

LL-37:ää on tutkittu sen kyvyn osalta vaikuttaa tulehdusvasteisiin, mukaan lukien sytokiinien ja kemokiinien tuotanto sekä immuunisolujen migraatio. On tärkeää huomata, että sen vaikutukset voivat olla kontekstiriippuvaisia: kokeelliset tutkimukset ovat raportoineet sekä tulehdusta edistäviä että tulehdusta rajoittavia vaikutuksia solutyypistä ja ympäröivästä biologisesta ympäristöstä riippuen. [6]

Tämä tekee LL-37:stä hyödyllisen antimikrobisen puolustuksen ja tulehdussignaloinnin välisen suhteen tutkimukselle.

Kalvobiofysiikka ja rakenne-funktio-tutkimus

LL-37:n kationinen ja amfipaattinen luonne tekee siitä hyödyllisen mallin peptidi–kalvo-vuorovaikutusten tutkimiseen. Tutkijat ovat selvittäneet, miten peptidin pitoisuus, lipidikoostumus, ionisolosuhteet ja peptidin oligomerisaatio vaikuttavat kalvoon sitoutumiseen ja rakenteelliseen käyttäytymiseen.

Nämä tutkimukset voivat sisältää kalvon permeabilisaatiota, huokosten muodostumista, lipidien uudelleenjärjestymistä ja peptidin konformaation muutoksia.

Kudoskorjaus ja angiogeneesi

Tutkimuksissa on myös selvitetty LL-37:ää solujen migraation, epiteelivasteiden, angiogeneesin ja haavan paranemisen yhteydessä. Kokeelliset tutkimukset ovat raportoineet vaikutuksia endoteelisolujen lisääntymiseen ja suonten muodostumiseen, kun taas muissa tutkimuksissa on tarkasteltu LL-37:n ilmentymistä ja aktiivisuutta epiteelin haavan paranemisen aikana. [7]

Nämä havainnot tekevät LL-37:stä merkittävän laboratoriotutkimuksille, joissa tarkastellaan synnynnäisen immuniteetin, tulehduksen ja kudoksen uudelleenmuovautumisprosessien välisiä yhteyksiä.

Reseptori- ja solusignaloinnin tutkimus

Vaikka kalvovuorovaikutus on keskeinen useille LL-37:n aktiivisuuksille, tutkimuksissa on tunnistettu useita reseptori- ja signalointijärjestelmiä, jotka voivat vaikuttaa soluvasteisiin. Näihin kuuluvat muun muassa FPR2/ALX-, P2X7- ja EGFR-yhteydessä olevat reitit.

Raportoitujen signalointimekanismien monimuotoisuus heijastaa LL-37:n monitoimisuutta sekä solutyypin ja kokeellisten olosuhteiden vaikutusta sen biologiseen aktiivisuuteen.

LL-37 ja isäntä–mikrobi-vuorovaikutukset

LL-37:ää tutkitaan myös osana laajempaa isäntäkudosten ja mikro-organismien välistä vuorovaikutusta. Tutkimuksissa on selvitetty, miten peptidi voi samanaikaisesti vaikuttaa mikrobien elinkelpoisuuteen, immuunisolujen käyttäytymiseen ja tulehdussignalointiin. [8]

Tämä tekee LL-37:stä hyödyllisen kokeellisen mallin sille, miten antimikrobiset peptidit yhdistävät suoran patogeenipuolustuksen laajempiin isäntävastemekanismeihin.

LL-37:n vertailu sukulaisiin isännän puolustuspeptideihin

LL-37 kuuluu ihmisen isännän puolustuspeptidien katelisidiiniperheeseen ja poikkeaa rakenteellisesti defensiiniperheistä. Alla oleva vertailu korostaa pääeroja, jotka ovat merkityksellisiä antimikrobisten peptidien ja synnynnäisen immuniteetin tutkimukselle.

LL-37 ja BPC-157

LL-37 ja BPC-157 ovat rakenteellisesti erillisiä tutkimuspeptidejä, joita on molempia tutkittu solu- ja kudospohjaisessa tutkimuksessa. LL-37 on 37-aminohappoinen katelisidiini, jota tutkitaan ensisijaisesti synnynnäisessä immuniteetissä, antimikrobisten peptidien biologiassa ja kalvovuorovaikutuksissa, kun taas BPC-157:ää on tutkittu useissa solu- ja kudosvastemalleissa. Tutkijat voivat verrata näitä yhdisteitä selvittääkseen, miten rakenteellisesti erilaiset peptidit vaikuttavat soluprosesseihin ja kudosvasteisiin.

LL-37 ja Thymosin Alpha-1

LL-37 ja Thymosin Alpha-1 tarjoavat toisen hyödyllisen vertailukohdan immuuniaiheisessa tutkimuksessa. LL-37 on endogeeninen ihmisen isännän puolustuspeptidi, joka osallistuu synnynnäisiin immuunivasteisiin ja vuorovaikutuksiin mikrobikalvojen kanssa, kun taas Thymosin Alpha-1 on synteettinen 28-aminohappoinen peptidi, jota tutkitaan immuunisolujen toiminnan ja immuunisignaloinnin yhteydessä. Niiden erilaiset rakenteet ja biologiset roolit tekevät niistä hyödyllisiä tutkimusmateriaaleja peptidivälitteisen immuunisäätelyn eri näkökohtien tutkimiseen.

LL-37 ja TB-500

Myös LL-37:ää ja TB-500 on tutkittu solu- ja kudosbiologian alueilla, vaikka ne kuuluvat eri peptidiperheisiin ja niillä on erilaiset molekyyliominaisuudet. LL-37:ää tutkitaan ensisijaisesti katelisidiinina ja isännän puolustuspeptidinä, kun taas TB-500 on tymosiini β4:stä johdettu tutkimuspeptidi, joka liittyy solujen migraation, sytoskeletaalisten prosessien ja kudosvasteiden tutkimukseen. Näiden tutkimusprofiilien vertailu voi auttaa erottamaan antimikrobisten peptidien biologian muista peptidivälitteisistä soluprosesseista.

Säilytys ja laboratoriokäsittely

LL-37 toimitetaan lyofilisoituna peptidinä. Materiaalin pitäminen suljettuna ja suojattuna kosteudelta, lämmöltä ja tarpeettomalta ympäristöalttiudelta auttaa säilyttämään sen analyyttiset ominaisuudet säilytyksen aikana.

• Säilytä suljettu lyofilisoitu materiaali tuotedokumentaation ja eräkohtaisten suositusten mukaisesti.
• Pidempäaikaisessa säilytyksessä lyofilisoidulle LL-37:lle käytetään yleisesti pakastesäilytystä.
• Suojaa kosteudelta ja suoralta valolta.
• Anna kylmän pullon saavuttaa sopiva lämpötila ennen avaamista tarvittaessa, jotta vältetään kondensaatio lyofilisoidulle materiaalille.
• Kun materiaali on valmisteltu laboratoriokäyttöön, noudata kyseiselle valmisteelle ja koeprotokollalle määriteltyjä säilytys- ja stabiiliusehtoja.
• Vältä tarpeettomia toistuvia jäädytys-sulatussyklejä valmiiden liuosten kanssa työskennellessä.
• Käytä asianmukaisia laboratoriomenettelyjä kontaminaation minimoimiseksi valmistelun ja käsittelyn aikana.

LL-37 on voimakkaasti kationinen peptidi, ja adsorptio laboratoriopinnoille voi olla tärkeä huomioon otettava seikka, erityisesti laimennettujen liuosten kanssa työskenneltäessä. Kun ostat LL-37:ää laboratoriotutkimukseen, sopivien laboratoriomateriaalien valinta ja tarpeettomien siirtojen minimointi voivat auttaa vähentämään mahdollista materiaalihävikkiä.

Ei ole yhtä kaikkiin LL-37-tutkimusvalmisteisiin sovellettavaa yleispätevää käytönaikaista stabiiliusjaksoa. Stabiilisuus voi riippua tekijöistä kuten formulaatiosta, pitoisuudesta, säiliöstä, liuottimesta ja säilytysolosuhteista, joten tuotedokumentaation ja koeprotokollan tulisi olla ensisijaisia yleistettyihin säilytysaikoihin nähden.

Analyysitodistus ja laadunvarmistus

Analyysitodistus (CoA) tarjoaa eräkohtaista analyysitietoa toimitetusta LL-37-materiaalista. Määritellyn 37-aminohappoisen peptidin kohdalla identiteetti ja puhtaus ovat erityisen tärkeitä sen vahvistamiseksi, että materiaali vastaa suunniteltua LL-37-sekvenssiä.

Mitä tarkistaa LL-37:n CoA:sta

Tuotteesta ja testauslaboratoriosta riippuen CoA voi raportoida:

• Identiteetti: Vahvistaa, että materiaali vastaa LL-37:ää.
• Puhtaus: Osoittaa pääkomponenttipeptidin osuuden suhteessa havaittaviin epäpuhtauksiin.
• Peptidipitoisuus: Antaa tietoa testatun materiaalin todellisesta peptidipitoisuudesta.
• Muut laatuparametrit: Voivat sisältää endotoksiinit, steriiliyden tai mikrobirajat, vesipitoisuuden, jäännösliuottimet ja alkuaineepäpuhtaudet soveltuvin osin.

CoA:n tulisi vastata ostettua tai tutkittavaa LL-37-erää. Tutkijoiden tulisi käyttää erädokumentaatiota tarkastellakseen raportoituja tuloksia, analyysimenetelmiä ja kyseiseen materiaaliin sovellettavia spesifikaatioita.

Testausparametrit voivat vaihdella riippumattomien laboratorioiden välillä, joten eräkohtaista CoA:ta tulisi pitää ensisijaisena lähteenä toimitetun LL-37-materiaalin analyyttisille ominaisuuksille.

Usein kysytyt kysymykset

Mikä on LL-37?

LL-37 on 37 aminohapon mittainen ihmisen katelisidiinipeptidi, joka tuotetaan hCAP18-esiasteproteiinin C-terminaalisesta osasta ja jota koodaa CAMP-geeni. Se on ainoa tunnettu ihmisen katelisidiini, ja sitä on tutkittu laajasti antimikrobisten peptidien biologiassa, synnynnäisessä immuniteetissa, kalvovuorovaikutuksissa ja immunomodulaatiossa.

Mikä on ero LL-37:n ja hCAP18:n välillä?

hCAP18 on esiasteproteiini, josta kypsä LL-37 tuotetaan. hCAP18:n proteolyyttinen prosessointi vapauttaa 37-aminohappoisen LL-37-peptidin sen C-terminaalisesta osasta. Näitä kahta ei siis tulisi käsitellä keskenvaihdettavina tutkimusmateriaaleina: hCAP18 on esiasteproteiini, kun taas LL-37 on kypsä peptidi.

Mihin LL-37:ää tutkitaan?

LL-37:ää on tutkittu laajasti antimikrobisten peptidien tutkimuksessa, mukaan lukien vuorovaikutukset bakteeri- ja muiden mikrobikalvojen kanssa. Muita tutkimusalueita ovat synnynnäinen immuniteetti, tulehdussignalointi, isäntä–mikrobi-vuorovaikutukset, kalvobiofysiikka, solujen migraatio ja kudosbiologia.

Miten LL-37 toimii?

LL-37:llä on kationinen, amfipaattinen rakenne, jonka ansiosta se voi olla vuorovaikutuksessa mikrobikalvojen negatiivisesti varautuneiden komponenttien kanssa. Tutkimukset ovat raportoineet kalvoon tunkeutumista, lipidien uudelleenjärjestymistä ja kalvon permeabilisaatiota, vaikka tarkka mekanismi voi vaihdella kalvon koostumuksen ja kokeellisten olosuhteiden mukaan. Ehdotetut mallit sisältävät mattomaisen kalvon häirinnän ja huokosten muodostumisen sen sijaan, että kyseessä olisi yksi yleispätevä mekanismi.

Mihin reseptoreihin LL-37 vaikuttaa?

LL-37 voi vaikuttaa isäntäsolun signalointiin useiden reseptorijärjestelmien ja kalvoon liittyvien prosessien kautta. Tutkimukset ovat yhdistäneet LL-37:n reseptoreihin ja reitteihin, kuten FPR2/ALX, P2X7 ja EGFR-liittyvään signalointiin. LL-37:ää ei siis tulisi ymmärtää parhaiten tavanomaisena yhden reseptorin kautta vaikuttavana ligandina; sen soluvaikutukset voivat sisältää sekä suoria kalvovuorovaikutuksia että reseptorista riippuvaista signalointia.

Mikä on ero LL-37:n ja LL-37-fragmenttien välillä?

LL-37-fragmentit ovat lyhyempiä peptidejä, jotka on johdettu täyden 37-aminohappoisen sekvenssin osista. Tutkimuksessa tutkittuihin esimerkkeihin kuuluvat fragmentit kuten KR-12 ja LL-32. LL-37:n osien poistaminen tai muuttaminen voi muuttaa sen rakennetta, kalvovuorovaikutuksia ja biologisia ominaisuuksia, joten fragmentin ei tulisi olettaa omaavan samoja ominaisuuksia kuin täysipituinen LL-37.

Miten LL-37:n puhtaus ja identiteetti testataan?

LL-37 voidaan karakterisoida analyysimenetelmillä, kuten HPLC:llä ja massaspektrometrialla. HPLC antaa tietoa kromatografisesta puhtaudesta ja siihen liittyvistä peptidilajeista, kun taas massaspektrometria antaa molekyylimassatietoa 37-jäännöksisen peptidin identiteetin tueksi. Lisätestauksissa voidaan arvioida peptidipitoisuutta, endotoksiineja, steriiliyttä, jäännösliuottimia tai muita prosessiin liittyviä epäpuhtauksia.

Mistä voin ostaa LL-37:ää tutkimuskäyttöön Euroopassa?

Jos olet Euroopassa, voit ostaa LL-37:ää PeptaGen Labsiltä lyofilisoituna laboratoriotutkimuspeptidinä. Materiaali toimitetaan lyofilisoituna jauheena, ja mukana toimitetaan eräkohtaiset analyysitodistukset tarkistusta varten. Tuote on tarkoitettu yksinomaan tutkimus- ja kehityskäyttöön eikä sitä ole tarkoitettu ihmis- tai eläinlääketieteelliseen käyttöön.

Tieteelliset lähteet

1. Méndez-Samperio, P. (2010). The human cathelicidin hCAP18/LL-37: A multifunctional peptide involved in mycobacterial infections. Peptides, 31(9), 1791–1798. doi: 10.1016/j.peptides.2010.06.016.
2. Bhattacharjya, S., Zhang, Z., & Ramamoorthy, A. (2024). LL-37: Structures, antimicrobial activity, and influence on amyloid-related diseases. Biomolecules, 14(3), 320. doi: 10.3390/biom14030320.
3. Sancho-Vaello, E., Gil-Carton, D., François, P., Bonetti, E. J., Kreir, M., Pothula, K. R., Kleinekathöfer, U., & Zeth, K. (2020). The structure of the antimicrobial human cathelicidin LL-37 shows oligomerization and channel formation in the presence of membrane mimics. Scientific Reports, 10(1), 17356. doi: 10.1038/s41598-020-74401-5.
4. Pahar, B., Madonna, S., Das, A., Albanesi, C., & Girolomoni, G. (2020). Immunomodulatory role of the antimicrobial LL-37 peptide in autoimmune diseases and viral infections. Vaccines, 8(3), 517. doi: 10.3390/vaccines8030517.
5. Kahlenberg, J. M., & Kaplan, M. J. (2013). Little peptide, big effects: The role of LL-37 in inflammation and autoimmune disease. Journal of Immunology, 191(10), 4895–4901. doi: 10.4049/jimmunol.1302005.
6. Yang, B., Good, D., Mosaiab, T., Liu, W., Ni, G., Kaur, J., Liu, X., Jessop, C., Yang, L., Fadhil, R., Yi, Z., & Wei, M. Q. (2020). Significance of LL-37 on immunomodulation and disease outcome. BioMed Research International, 2020, 8349712. doi: 10.1155/2020/8349712.
7. Yang, Y., Wu, G., Wang, Y., Mao, Q., Zhang, D., & Wu, J. (2025). LL37 promotes angiogenesis: A potential therapeutic strategy for lower limb ischemic diseases. Frontiers in Pharmacology, 16, 1587351. doi: 10.3389/fphar.2025.1587351.
8. Svensson, D., & Nilsson, B. O. (2025). Human antimicrobial/host defense peptide LL-37 may prevent the spread of a local infection through multiple mechanisms: An update. Inflammation Research, 74(1), 36. doi: 10.1007/s00011-025-02005-8.